Популярные статьи
Новости
Интернет-портал «Неформальное образование для всех поколений» - одна из самых мощных платформ Беларуси,

Pages:     || 2 | 3 | 4 | 5 |   ...   | 35 | ПЕДАГОГИЧЕСКОЕ ОБРАЗОВАНИЕ В. Г. МАРАЛОВ ОСНОВЫ САМОПОЗНАНИЯ

Федеральное агенство по образованию Братский Государтвенный университет Кафедра философии и социологии

Что стоит почитать женщинам для поднятия самооценки и умения обращаться с мужчинами. Содержание статьи

  Рано или поздно любой человек перестает довольствоваться имеющимися у него навыками и способностями

Вторинна структура білків. Особливості вторинної структури білків.

Зміст теми "Амінокислоти. Білки.":
1. Властивості тріглецірідов. Функції тріглецірідов.
2. Фосфоліпіди. Гліколіпіди. Амінокислоти.
3. Будова амінокислот. Класифікація амінокислот.
4. Амфотерность амінокислот. Зв'язки білків. Пептидний зв'язок.
5. Іонна зв'язок амінокислот. Дисульфідний зв'язок амінокислот. Воднева зв'язок амінокислот.
6. Гідрофобні взаємодії амінокислот. Білки.
7. Розміри білків. Класифікація білків. Первинна структура білків.
8. Вторинна структура білків. Особливості вторинної структури білків.
9. Третинна структура білків. Особливості третинної структури білків.
10. Четвертичная структура білків. Особливості четвертинної структури білків.

Для будь-якого білка характерна, крім первинної, ще й певна вторинна структура. Зазвичай білкова молекула нагадує розтягнуту пружину.

Це так звана а-спіраль, що стабілізується безліччю водневих зв'язків, що виникають між які перебувають поблизу один від одного СО і NH-групами. Атом водню NH-групи однієї амінокислоти утворює таку зв'язок з атомом кисню СО-групи іншої амінокислоти, віддаленої від першої на чотири амінокислотних залишку.

Таким чином амінокислота 1 виявляється пов'язаної з амінокислотою 5, амінокислота 2 - з амінокислотою 6 і т. Д. Рентгеноструктурний аналіз показує, що на один виток спіралі доводиться 3,6 амінокислотного залишку.

Повністю а-спіральну конформацію і, отже, фибриллярную структуру має білок кератин. Це структурний білок волосся, вовни, нігтів, дзьоба, пір'я і рогів, що входить також до складу шкіри хребетних.

Твердість і розтяжність кератину варіюють в залежності від числа дисульфідних містків між сусідніми поліпептидними ланцюгами (від ступеня зшивання ланцюгів).

Твердість і розтяжність кератину варіюють в залежності від числа дисульфідних містків між сусідніми поліпептидними ланцюгами (від ступеня зшивання ланцюгів)

Теоретично все СО і NH-групи можуть брати участь в утворенні водневих зв'язків, так що а-спіраль - це дуже стійка, а тому і вельми поширена конформація. Ділянки а-спіралі в молекулі нагадують жорсткі стрижні. Проте більшість білків існує в глобулярної формі, в якій також є ділянки (3-шару (див. Нижче) і ділянки з нерегулярною структурою.

Пояснюється це тим, що утворення водневих зв'язків перешкоджає ряд факторів: наявність деяких амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу, наявність дисульфідних містків між різними ділянками однієї і тієї ж ланцюга і, нарешті, той факт, що амінокислота пролін взагалі нездатна утворювати водневі зв'язки.

Бета-Шар, або складчастий шар - це інший тип вторинної структури. Білок шовку натурального, що виділяється шелкоотделітельнимі залозами гусениць шовкопряда при завивці коконів, представлений цілком саме цією формою. Фиброин складається з ряду поліпептидних ланцюгів, витягнутих сильніше, ніж ланцюги з конформацией альфа- спіралі.

Ці ланцюги укладені паралельно, але сусідні ланцюги по своєму напрямку протилежні одна одній (антіпараллельни). Вони з'єднані один з одним за допомогою водневих зв'язків, що виникають між С = 0 і NH-групами сусідніх ланцюгів. В цьому випадку в утворенні водневих зв'язків також беруть участь всі NH- і С = 0-групи, т. Е. Структура теж дуже стабільна.

Така конформація поліпептидних ланцюгів називається бета-конформацией, а структура в цілому - складчастим шаром. фиброин має високу міцність на розрив і не піддається розтягуванню, але подібна організація поліпептидних ланцюгів робить шовк дуже гнучким. У глобулярних білках поліпептидний ланцюг може складатися на себе, і тоді в цих точках глобули виникають ділянки, що мають структуру складчастого шару.

Ще один спосіб організації поліпептидних ланцюгів ми знаходимо у фібрилярні білка колагену. Це теж структурний білок, що володіє подібно кератину і натурального високою міцністю на розрив. У колагену три поліпептидні ланцюги свити разом, як пасма в канаті, утворюючи потрійну спіраль. У кожній поліпептидного ланцюга цієї складної спіралі, званої тропоколлагеном, міститься близько 1000 амінокислотних залишків. Окрема поліпептидний ланцюг являє собою вільно згорнуту спіраль (але не а-спіраль;).

Три ланцюга утримуються разом водневими зв'язками. З багатьох потрійних спіралей, розташованих паралельно один одному і утримуваних разом ковалентними зв'язками між сусідніми ланцюгами, утворюються фібрили. Вони в свою чергу об'єднуються в волокна. Структура колагену формується, таким чином, поетапно - на декількох рівнях - подібно структурі целюлози. Колаген також неможливо розтягнути, і це його властивість істотно для тієї функції, яку він виконує, наприклад, в сухожиллях, кістках та інших видах сполучної тканини.

Білки, що існують тільки в повністю спіраль формі, подібно кератину і колагену, є виняток серед інших білків.

- Також рекомендуємо " Третинна структура білків. Особливості третинної структури білків. "